Le News di Fitness Instructor: le proteine a lento assorbimento formano meglio il muscolo

Il latte è un’eccellente fonte di proteine, molto digeribili e prontamente utilizzate dal corpo come carburante e per la riparazione di cellule e tessuti. I latticini consumati da soggetti umani provengono prevalentemente da latte vaccino composto per l’80% di caseina, 20% proteine del siero del latte oltre ad essere una ricca fonte di minerali come il calcio. La caseina nel latte vaccino contiene alpha- s1, alpha-s2, caseina beta e kappa mentre il siero del latte contiene proteine multi-globulari come la betalactoglobulina, alpha-lattalbumina, lattoferrina, immunoglobulina, siero-albumina, glicomacropeptidi, enzimi e fattori di crescita. Tutti questi componenti hanno la potenzialità di contribuire all’associazione che è stata riscontrata in tutti gli studi epidemiologici tra l’aumento di assunzione di prodotti latticini e la diminuzione del rischio di malattie metaboliche. Le proteine del siero del latte e la caseina sono entrambi classificati come proteine di alta qualità basandosi sulle caratteristiche di aminoacidi umani (HAA = human amino acids), sulla digeribilità e la biodisponibilità. Queste proteine contengono una proporzione relativamente ricca di AA essenziali, quantità maggiore rispetto alla maggior parte delle altre fonti disponibili tra una vasta gamma di metodi di valutazione tra cui la digeribilità e recentemente è stato sviluppato un nuovo metodo di valutazione per gli aminoacidi digeribili indispensabili. In ogni caso gli effetti fisiologici diversi della caseina e del siero del latte sono stati attribuiti alla loro diversa composizione di HAA. Le proteine del siero del latte contengono una proporzione maggiore dell’amminoacido ramificato leucina (BCAA), isoleucina e valina rispetto alla caseina. E’ stato dimostrato che i soli BCAA, in particolare la leucina, stimolano un forte aumento della sintesi delle proteine nei soggetti diabetici di tipo 2. Tra gli altri amminoacidi indispensabili o essenziali (EAAs = essential amino acids) la caseina contiene una proporzione maggiore di istidina, metionina,fenilalanina e valina rispetto alle proteine del siero del latte. Inoltre, la caseina contiene anche una proporzione maggiore di diversi non-EAAs tra cui l’arginina, l’acido glutammico, la prolina, la serina e la tirosina. La caseina, il siero del latte e le proteine solubili del latte sono i principali tipi di proteine contenute nel latte. Dei ricercatori francesi hanno rilevato che i vari tipi di proteine del latte si differenziano in digeribilità e disponibilità. La caseina e il siero del latte vengono digeriti più lentamente per cui restano disponibili molte ore dopo l’assunzione.

Le proteine solubili svuotano lo stomaco rapidamente e portano aminoacidi alle cellule così rapidamente che non riescono a supportare le richieste di crescita tissutale nelle ore susseguenti il pasto. Il messaggio per i bodybuilder è che i supplementi di proteine del siero del latte o della caseina sono migliori per la costruzione del muscolo rispetto alle proteine del latte intero o scremato. Di recente è uscita sul New England Journal of Medicine una revisione della letteratura scientifi ca dal titolo “Milk and Health” che fa chiarezza su alcune comuni affermazioni che girano sul web. Le linee guida dovrebbero raccomandare un consumo di latte e latticini in quantità adeguata e ragionevole (da zero a due porzioni al giorno per gli adulti), non incoraggiare l’uso di latte scremato rispetto a quello intero e scoraggiare il consumo di bevande a base di latte e latticini zuccherati per prevenire il sovrappeso e l’obesità.

 

 

Bibliografia

 

Lacroix M, Bos C, Léonil J, Airinei G, Luengo C, Daré S, Benamouzig R, Fouillet H, Fauquant J, Tomé D, Gaudichon C. Compared with casein or total milk protein, digestion of milk soluble proteins is too rapid to sustain the anabolic postprandial amino acid requirement. American Journal Clinical Nutrition 2006 Nov;84(5):1070-9.Willett WC, Ludwig DS. Milk and Health. New England Journal of Medicine 2020 Feb 13;382(7):644-65

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